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北京时间10月8日下午5点45分,2008年诺贝尔化学奖揭晓,三位美国科学家,美国Woods Hole海洋生物学实验室的Osamu Shimomura(下村修)、哥伦比亚大学的Martin Chalfie和加州大学圣地亚哥分校的 Roger Y. Tsien (钱永健,钱学森的堂侄)因发现并发展了绿色荧光蛋白(GFP)而获得该奖项。人们之前对该奖项的预测成为现实。
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今年的诺贝尔化学奖奖励的是对GFP的原初发现以及一系列的重要发展,这些发展已经作为标记工具在生物科学中使用。通过DNA技术,研究人员现在能够将GFP和其他有趣但却不可见的蛋白联系起来。发光标记使科学家能够观察蛋白的运动、位置以及相互作用。/ `' S5 P- X: Q5 ?/ `0 _
' O9 @ `3 u7 [$ V4 g绿色荧光蛋白于1962年首次在Aequorea victoria(一种随北美西海岸洋流漂移的水母)中被观察到。从那时开始,它就成为当代生物科学最重要的工具之一。在GFP的帮助下,研究人员已经发展出多种方法来观察先前不可见的过程,比如大脑神经细胞的发育和癌细胞如何进行扩散。 * V$ J5 d( m2 M3 v/ |
0 a, `8 Z; x9 {$ [, T8 X" q! v- E$ W' s 数万种不同的蛋白存在于活有机体内,控制着重要化学过程的微小细节。如果这一蛋白机器出现故障,疾病就会随之而来。这就是为什么生物科学如此急切地要描绘出身体中不同蛋白的功能。 - e. X% V$ ]3 v; o1 d1 @5 b$ g9 R7 ]
) I( J; G9 W! [6 V2 i" q# j5 S 在GFP的帮助下,研究人员也可以跟踪研究多种不同细胞的命运,比如阿尔海默氏症中神经细胞的损伤,或者一个正在发育的胚胎的胰腺,如何创造出产胰岛素的β细胞。在一项独特的研究中,科学家用各种颜色成功标记了小鼠大脑中的不同神经细胞。
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获奖三位科学家分别的贡献如下: 1 L7 l. b3 G- E# S" a! D
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下村修首次从Aequorea victoria中分离出GFP。他发现该蛋白在紫外线下会发出明亮的绿光。! P6 a& v, d" g7 G
( j! U% ^" C. T1 {/ |4 f Martin Chalfie证明了GFP作为多种生物学现象的发光遗传标记的价值。在最初的一项实验中,他用GFP使秀丽隐杆线虫的6个单独细胞有了颜色。
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钱永健的主要贡献在于让人们理解了GFP发出荧光的机制。同时,他拓展出绿色之外的可用于标记的其他颜色,从而使科学家能够对各种蛋白和细胞施以不同的色彩。这一切,令在同一时间跟踪多个不同的生物学过程成为现实。
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下村修,1928年生于日本京都,1960年获得日本名古屋大学有机化学博士学位,美国Woods Hole海洋生物学实验室(MBL)和波士顿大学医学院名誉退休教授。Martin Chalfie,1947年出生,成长于美国芝加哥,1977年获得美国哈佛大学神经生物学博士学位,1982年起任美国哥伦比亚大学生物学教授。钱永健,1952年出生于美国纽约,1977年获得英国剑桥大学生理学博士学位,1989年起任美国加州大学圣地亚哥分校教授。
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; v, P/ ] {# @. y4 }% M转载链接 : http://www.sciencenet.cn/htmlnews/2008/10/211752.html+ V7 a3 Z' E3 ]/ a# a
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Quote:钱永健近年论文链接:
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; ~; ^8 R3 s$ }" p- U" W+ w1、Single-spike detection in vitro and in vivo with a genetic Ca2+ sensor (2008.9)
& R9 z$ l3 v7 T0 d* {+ L; D
# b5 M! T5 o* I# G* ]" R) oVOL.5 NO.9 2008 NATURE METHODS.PDF
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2、Improving the photostability of bright monomeric orange and red ?uorescent proteins (2008.6)
1 x( n0 s S3 u9 p7 h- {' L+ [, x2 _2 ]' p
NATURE METHODS VOL.5 NO.6 JUNE 2008.PDF
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3、如何选择荧光蛋白(A guide to choosing fluorescent proteins) (2005,12)
& T# i% ~- v5 @, K* a6 g0 q
3 }8 c8 R$ }, a* J" Hnature methods 2005.pdf
) W ]+ ?( [6 F U/ ~% f# P
+ v5 L7 z" r, f3 `, |+ I/ [0 `3 }4、On/off blinking and switching behaviour of single molecules of green fluorescent protein (1997.7), f+ j4 K0 q$ @5 i% H
0 f; N6 C5 n* C# Z% L' nNATURE VOL 388 24 JULY 1997.PDF |
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